Publication : t95/018

Modélisation de protéines

Bascle J. (CEA, DSM, SPhT (Service de Physique Thorique), F-91191 Gif-sur-Yvette, FRANCE)
Abstract:
Les prot\'eines sont des macromol\'ecules biologiques dot\'ees de propri\'et\'es catalytiques. Le m\'ecanisme d'interaction prot\'eine-substrat est reconnu pour \^etre intimement reli\'e `a la structure de la prot\'eine. Cette structure est bien d\'efinie, d\'etermin\'ee par diffraction aux rayons X, lorsque la prot\'eine est cristallisable. Il y a quatre niveaux de structure dans une prot\'eine: 1. la structure primaire est la s\'equence chimique, i.e. l'encha\^\i nement lin\'eaire des acides amin\'es; 2. les structures secondaires sont uni- ou bi-dimensionnelles (h\'elices et feuillets, respectivement); 3. les structures tertiaires donnent \`a la prot\'eine sa forme globulaire tridimensionnelle; 4. l'\'eventuelle structure quaternaire constitue une prot\'eine pluri-domaines, et nous n'envisagerons pas ce cas de figure. Un tel syst\`eme exhibe une certaine frustration: sa structure r\'esulte de la comp\'etition entre diff\'erentes forces interatomiques, Van-der-Waals et coulombiennes, et les contraintes g\'eom\'etriques, angles de valence et di\`edres. Par ailleurs, la compacit\'e globale de la mol\'ecule est incompatible avec les structures secondaires sous-jacentes. Le fait que les prot\'eines se replient, apr\`es d\'enaturation (par la temp\'erature, le pH, ...etc), dans une conformation tridimensionnelle quasi-unique, la structure native, laisse \`a penser qu'il s'agit l\`a d'un processus thermodynamique. Nous nous int\'eressons ici au probl\`eme du repliement. Par quels m\'ecanismes les transitions de collapse de la prot\'eine sont-elles gouvern\'ees. Quelle est la stabilit\'e des structures, eu \'egard \`a leur incompatibilit\'e mutuelle?
Année de publication : 1995
Thse
Soutenance de thse : Université Paris VI ; 1995-01-06
Langue : Français
Editeurs : Garel T.

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